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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水化合物子身体的比较广泛性和非常多N-glycoproteins低体现品质会让对N-glycosylation组成的定性分析的表述甚为难。在加测低丰度的N糖基化遮盖球血清质或肽段时,至少参杂更多未遮盖的球血清质肽断,这很更容易将低丰度的糖基化遮盖球血清质肽段的4g信号盖住。凝素亲和法是近年来糖球血清质质组学中APP范围广泛的隔离聚集方法步骤。凝集素(lectin)有的是类糖搭配球血清质质,能重感情识别系统某个特别的组成的单糖或聚糖中指定的糖基字段而与之搭配,它们的与糖链可逆性非共价搭配,糖球血清质或糖肽被凝集素获取完后,常见用指定的单糖借助恶性竞争搭配凝集素将糖球血清质或糖肽洗刷之后。 血清质能够 酶解后回收充分利用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,以后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切去链接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治理招致Asn氧原子量增多2.9890Da。第四用测微仪等级LC-MS质谱仪加测脱糖后的肽段,能够 搜素数据文件库,询问脱糖后氧原子量和其按理来说氧原子量的转变各类糖基化掩盖肽段的队列,于是确实该血清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确实后续,再回收充分利用label-free的远离对其开始一定量研究。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
重要性产品设备
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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